Os aminoácidos possuem ampla aplicação industrial, sendo que aproximadamente 66% da sua produção se destina ao uso na indústria alimentícia, onde são aplicados como potencializadores de sabor, conservantes e para aumento do valor nutricional dos alimentos.
Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por cadeias de carbono, ligadas a átomos de hidrogênio, oxigênio e nitrogênio, contendo um grupo carboxila e um grupo amina. São classificados em essenciais e não essenciais.
Os aminoácidos essenciais, ou indispensáveis, são aqueles que o organismo humano não consegue sintetizar, devendo ser obrigatoriamente ingeridos através de alimentos para que não ocorra a desnutrição. A ingestão satisfatória de aminoácidos pode ser feita através da alimentação ou da suplementação, tanto na forma de alimentos fortificados como de suplementos propriamente ditos, geralmente populares entre atletas e pessoas com alta atividade física. As principais fontes de aminoácidos são a carne, o leite e o ovo.
Os aminoácidos não essenciais, ou dispensáveis, são aqueles que o organismo humano consegue sintetizar a partir dos alimentos ingeridos. Os α-aminoácidos são todos os compostos sólidos incolores, sendo a maioria de sabor amargo, outros de sabor doce e alguns insípidos. Com exceção da glicina, que é solúvel em água, os demais apresentam solubilidade variável.
Na natureza existem cerca de 200 aminoácidos, mas apenas 21 são metabolizados pelo organismo humano: oito são chamados essenciais e 13 são chamados não essenciais. Os oito aminoácidos essenciais são leucina, isoleucina, valina, triptofano, metionina, fenilalanina, treonina e lisina (a histidina é um aminoácido essencial na infância). Os 13 não essenciais são alanina, arginina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico, cistina, cisteína, glicina, glutamina, hidroxiprolina, prolina, serina e tirosina.
Entre os aminoácidos essenciais, a leucina, isoleucina e valina apresentam estrutura em forma de cadeia ramificada e, por isso, são denominados aminoácidos de cadeia ramificada ou BCAAs (Branched Chain Aminoacids). Esses aminoácidos contribuem consideravelmente para o aumento da resistência física, pois durante as atividades de longa duração são utilizados pelos músculos para fornecimento de energia.
Os aminoácidos podem ser produzidos por síntese química, catálise enzimática, extração de fontes naturais ou fermentação. A síntese química é frequentemente usada na indústria para a produção em massa de aminoácidos específicos. No entanto, a principal desvantagem dessa técnica é que produz duas formas dos aminoácidos chamados enantiômeros (moléculas que são imagens no espelho uma da outra e não são sobreponíveis, nem por rotação, nem por translação), que precisam ser separadas antes de poderem ser usadas. Portanto, esse método só pode ser utilizado quando o enantiômero do aminoácido não é importante para o uso pretendido.
Atualmente, a fermentação é usada apenas para a lisina e o ácido glutâmico, pois são necessárias determinadas cepas de bactérias mutantes difíceis de produzir. O ácido glutâmico pode ser modificado com a adição de hidróxido de sódio para produzir glutamato monossódico.
Os aminoácidos são utilizados na síntese de proteínas, as quais constituem músculos, tendões, cartilagens, tecido conjuntivo, unhas e cabelos, além de alguns hormônios. Assim, ligam-se entre si para formar as proteínas, sendo portanto a matéria-prima desses macronutrientes. Uma molécula de proteína pode apresentar centenas de aminoácidos unidos. A hemoglobina, por exemplo, é formada por 547 aminoácidos.
Todos os 20 aminoácidos existentes são α-aminoácidos, ou seja, o grupo amina e o grupo carboxila estão ligados ao mesmo carbono (carbono alfa). Um aminoácido é definido pelo seu grupo lateral (R).
Assim, todos os aminoácidos possuem em comum um grupamento amina (CH2) e um grupamento carboxila ou ácido (COOH) ligados a um mesmo átomo de carbono que, por sua vez, está ligado a um átomo de hidrogênio e a um radical (R) que varia de um aminoácido para outro.
O estudo da composição e polaridade do grupamento R permite agrupar os aminoácidos em quatro classes distintas: aminoácidos com grupamento R apolar ou hidrofóbico; aminoácidos com grupamento R polar não carregado; aminoácidos com grupamento R polar carregado positivamente (básicos); e aminoácidos com grupamento R polar carregado negativamente (ácidos).
Os aminoácidos com grupamento R apolar ou hidrofóbico são os menos solúveis, devido a ausência de grupamentos hidrofílicos no grupamento R. São eles: cadeia alifática hidrocarbonada (alanina, leucina, isoleucina, valina e prolina); anel aromático (fenilalanina e triptofano); Tioéter (metionina); e Hidrogênio (glicina). A alanina representa o aminoácido mais solúvel deste grupo e a prolina é, na realidade, um aminoácido onde o grupamento R é um substituinte do amino grupo. A glicina é o aminoácido mais simples em virtude de possuir como R apenas um átomo de hidrogênio (apolar), sendo também o único aminoácido que não possui carbono assimétrico. Algumas vezes é classificado como polar, pois o grupamento funcional lhe confere certa solubilidade.
Os aminoácidos com grupamento R polar não carregado possuem grupamentos hidrofílicos na cadeia carbonada que não se ionizam, porém conferem maior solubilidade ao aminoácido. São eles: hidroxila (serina, treonina e tirosina); grupo amida (asparagina e glutamina); e sulfidrila ou tiol (cisteína). A cisteína e a tirosina possui grupamentos R mais polares, sendo, portanto, os mais solúveis desta classe. A cisteína, frequentemente, ocorre nas proteínas em sua forma oxidada, a cistina, na qual a sulfidrila (-SH) estão unidas formando pontes dissulfeto (S-S) que são ligações covalentes importantes na estabilização da molécula proteica. A asparagina e a glutamina são amidas do ácido aspártico e do ácido glutâmico, respectivamente.
Os aminoácidos com grupamento R polar carregado positivamente (básicos) incluem a lisina, a arginina e a histidina; todos possuem grupamento R de 6 carbonos e a carga positiva localiza-se em um átomo de nitrogênio do R.
Os aminoácidos com grupamento R polar carregado negativamente (ácidos), incluem o ácido aspártico e o ácido glutâmico. São citados como aspartato e glutamato em virtude de se ionizarem em pH fisiológico, adquirindo carga negativa no grupamento carboxila (-COO-).
As proteínas são macromoléculas de alto peso molecular, polímeros de compostos orgânicos simples, os α-aminoácidos. Nas moléculas proteicas, os aminoácidos se ligam covalentemente, formando longas cadeias não ramificadas, através de ligações peptídicas, envolvendo o radical amino (-NH2) de um aminoácido e o radical ácido carboxílico (-COOH) de um outro, havendo a liberação de uma molécula de água durante a reação.
A ligação que une os aminoácidos é chamada de ligação peptídica, caracterizada pela reação do grupamento amina de um aminoácido com o grupamento carboxila de outro, com liberação de uma molécula de água.
A união entre dois aminoácidos forma um dipeptídeo, assim como três unem-se formando um tripeptídeo e assim sucessivamente, sendo que a união de vários aminoácidos da origem a uma cadeia polipeptídica.
Devido ao caráter ácido do grupo carboxila e do caráter básico do grupo amino, quando os aminoácidos são dissolvidos em água, sofrem neutralização interna e tornam-se íons dipolares, um composto químico eletricamente neutro.
Márcia Fani
Editora
