As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, formadas pelo encadeamento de aminoácidos. As propriedades de uma proteína são determinadas pelo número e espécie dos resíduos de aminoácidos, bem como pela sequência desses compostos na molécula. Todas as proteínas são constituídas de carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e enxofre e possuem composição muito semelhante: 50% a 55% de carbono, 6% a 8% de hidrogênio, 20% a 24% de oxigênio, 15% a 18% de nitrogênio e 2% a 0,3% de enxofre.

Sendo macromoléculas de estruturas extremamente complexas, as proteínas são compostos sem odor e sem sabor. Sua solubilidade depende do número de grupos hidrofílicos e hidrofóbicos e da distribuição desses grupos na molécula, sendo que essa propriedade varia entre limites muito amplos e o comportamento das proteínas com relação a diferentes solventes.

Várias proteínas, principalmente as de origem vegetal, são obtidas na forma cristalina. Já entre as de origem animal, as hemoglobinas são as mais facilmente cristalizáveis

As proteínas possuem também caráter anfótero, uma vez que são compostos com grande número de cargas positivas e negativas, provenientes dos grupos amínicos e carboxílicos livres dos resíduos de aminoácidos carregados positivamente ou negativamente. Quando em solução, podem se combinar com íons positivos e negativos, formando precipitados, sendo essa reação empregada na obtenção de proteínas de uma solução.

Uma das propriedades mais importantes das proteínas é a facilidade com que esses compostos se combinam com água, uma vez que todas as reações biológicas se processam em meio aquoso. A reação de hidratação das proteínas se deve as propriedades das moléculas de água e consiste na formação de uma ligação entre os dipolos da água e íons ou grupos iônicos e polares das proteínas, formando complexos estáveis, dependo do composto, e modificando as suas propriedades físico-químicas.

As proteínas sofrem desnaturação, processo que consiste na quebra das suas estruturas secundária e terciária. Quando submetidas a aquecimento, agitação, radiações ultravioleta e raios X, sofrem mudanças nas suas propriedades, sendo destruídas principalmente as suas propriedades fisiológicas. Essas mudanças podem ser causadas também por agentes químicos, como ácidos e bases fortes, alguns solventes orgânicos, determinados compostos orgânicos neutros e metais pesados, que não afetam a sequência dos aminoácidos, mas causam transformações na molécula, tendo como consequências a insolubilização das proteínas e a dificuldade de cristalização desses compostos. As proteínas com ação enzimática são inativadas quando submetidas a esses processos ou a ação desses agentes.

As proteínas assim modificadas são denominadas de proteínas desnaturadas e o fenômeno é denominado de desnaturação das proteínas. Dependendo das condições, as proteínas podem ter diferentes estados de desnaturação, com graus de energia livre ligeiramente diferentes.

Em alguns casos, a desnaturação é desejável. Em outros, porém, como no caso dos alimentos, a desnaturação causa insolubilização das proteínas, podendo gerar perda de algumas propriedades funcionais.

As proteínas podem ser encontradas tanto em alimentos de origem animal como vegetal. Todas as carnes estão englobadas dentro dos alimentos ricos em proteínas e fornecem entre 15% e 20% de proteínas, as quais são consideradas de muito boa qualidade, já que fornecem todos os aminoácidos essenciais necessários. São fonte de ferro e vitamina B12; contribuem entre 10% e 20% de gordura, a maior parte saturada; e fornecem zinco e fósforo.

A carne é uma grande fonte de proteínas, sendo as localizadas no músculo as mais importantes. É rico em miosina, uma globulina de estrutura bastante simétrica, obtida por extração com soluções fracamente alcalinas ou soluções de sais. A miosina contém muitos aminoácidos com grupos livres carregados positiva e negativamente; as ligações peptídicas nas quais participam aminoácidos básicos são rompidas pela enzima tripsina.

Outra proteína do músculo é a actina, que pode se apresentar na forma de G-actina, proteína globular de peso molecular 60.000 e que pela adição de sais neutros pode polimerizar, formando a F-actina, uma proteína fibrosa.

A actina e a miosina podem se combinar facilmente formando a actomiosina, um complexo constituído por uma molécula de miosina e uma ou duas moléculas de actina.

As proteínas dos tecidos conectivos constituem a parte mais insolúvel e menos digerível da carne. A fração principal dos tecidos conectivos é constituída pelo colágeno, uma proteína muito solúvel e que concorre largamente para a rigidez da carne. Uma fração do colágeno parcialmente solubilizado é a gelatina, uma proteína que deve sua grande importância ao fato de ser solúvel em água quente e formar géis por resfriamento.

A proteína dos pescados apresenta alto valor biológico, com um perfil de aminoácidos essenciais muito parecido entre si, alterando-se apenas após o processo de congelamento e secagem a que são submetidos alguns peixes, cujo conteúdo proteico é de 18% a 20%.

O tipo de proteína do pescado é o que determina a sua textura ou consistência, sua digestibilidade, sua conservação, bem como os diferentes sabores.

A proteína do músculo de peixe consiste, normalmente, em três grupos principais: as sarcoplasmáticas, as miofibrilares e o tecido conjuntivo. As proteínas sarcoplasmáticas são solúveis em água e consistem principalmente de enzimas que estão envolvidas no metabolismo da célula. Esta proteína se precipita no cozimento e não contribui significativamente à textura do peixe. O tecido conjuntivo inclui principalmente colágeno, que no músculo dos peixes, apresenta temperaturas de derretimento inferiores aos da carne e são facilmente convertidos em gelatina no cozimento.

Dependendo da espécie de peixe, as proteínas miofibrilares ocupam um volume significativo do músculo. As mudanças na propriedade das miofibrilas do músculo surgem a partir das mudanças na propriedade da água, ou seja, a maré alta assegura a capacidade das proteínas do músculo do peixe para a sua suculência.

Associadas às proteínas miofibrilares estão as proteínas do citoesqueleto, que formam uma rede tridimensional dentro e entre as células do músculo. Vários estudos atribuem o amolecimento do músculo do peixe post mortem à degradação de elementos do citoesqueleto.

O ovo apresenta a composição em aminoácidos mais completa e equilibrada entre as fontes de proteína animal, além de ser a que contém todos os aminoácidos essenciais na proporção adequada, conferindo-lhe um excelente valor biológico.

As proteínas do ovo são encontradas na clara, como as albuminas e ovoalbuminas (54%), conalbuminas (13%), ovoglobulinas (8 a 9%), ovomucóide (11%) e lisozima (3,5%); e na gema, como fosvitinas (8,5%), lipoproteínas de baixa densidade (27%), levitinas (30%) e lipovitelinas (33%).

Os ovos e seus produtos derivados, como os ovoprodutos, o ovo integral pasteurizado, clara e gema separadamente pasteurizadas, ovo integral desidratado ou claras, gemas desidratadas separadamente e ovo líquido refrigerado, congelado e em pó, são amplamente empregados na indústria de alimentos devido as suas características de coagulabilidade por ação do calor, capacidade formadora de espuma e ação emulsificante, além de proporcionar cor e aroma.

O ovo é considerado uma fonte de proteína altamente digestível, já que mais de 95% da sua proteína é digerida e está disponível para cobrir as várias necessidades do organismo.

O leite fornece proteínas de elevada qualidade e em quantidade significativa; na forma in natura fornece, em média, de 3g a 3,5g de proteínas por 100g de leite.

As proteínas lácteas dividem-se em várias classes de cadeias polipeptídicas. O grupo das caseínas representa cerca de 75% a 85% das proteínas lácteas. Nesse grupo, consideram-se ainda vários tipos de polipeptídeos: αs1-, αs2-, β-, e κ-, com algumas variantes genéticas, modificações pós-translacionais e produtos de proteólises. Quase todas as caseínas se encontram associadas a cálcio e fósforo, em micelas de 20μm a 300μm de diâmetro e que refletem a luz, originando a coloração branca característica do leite.

O segundo grupo de maior importância quantitativa é o das proteínas solúveis do soro lácteo, ou proteínas do lactosoro, que constitui de 15% a 22% das proteínas totais do leite. As principais famílias de proteínas do lactosoro são as β-lactoglobulinas, as α-lactoalbuminas, as albuminas séricas e as imunoglobulinas.

Outro grupo de proteínas é o da matriz lipoproteica da membrana dos glóbulos de gordura. Este grupo de proteínas faz parte integrante da membrana e não inclui as proteínas solúveis que podem ser adsorvidas, consideradas como periféricas.

Existe ainda o grupo das proteínas minor, que inclui um conjunto de proteínas, como a transferrina, lactoferrina, microglobulina, glicoproteínas, etc.

As enzimas completam a lista de substâncias proteicas no leite.

A principal proteína existente no leite fresco é a caseína, uma fosfoproteína que se encontra na forma de sal de cálcio coloidal. É formada de micelas, que junto com a gordura, resultam na cor branca do leite.

A caseína é uma mistura de várias fosfoproteínas muito semelhantes, as α-, β-, γ e k-caseína, constituindo aproximadamente 80% das proteínas totais e 3% do teor de proteínas do leite, onde se encontra na forma de polímeros, ou seja, várias cadeias peptídicas unidas.

Quando a caseína é precipitada, na solução sobrenadante, denominado de soro, restam ainda mais duas proteínas, ambas já obtidas na forma cristalina: a lactoalbumina, uma albumina que constitui aproximadamente 0,5% das proteínas totais do leite; e a lactoglobulina, encontrada em quantidades menores do que 0,2%.

As proteínas lácteas são utilizadas nos mais diversos segmentos da indústria alimentícia, sendo aplicadas principalmente como fonte de proteína e como agente emulsificante e gelificante em diversos alimentos, sendo usadas principalmente em alimentos e bebidas lácteas.

Já as proteínas vegetais possuem pouco valor nutricional, resultante da deficiência de aminoácidos básicos na fração predominante, que é formada pelas prolaminas, proteínas encontradas somente em vegetais, insolúveis em água e etanol absoluto, mas solúveis em etanol entre 50% e 80%. Entre os exemplos de prolaminas estão o trigo e o centeio, o milho e a cevada.

Outra proteína vegetal é a glutelina, também encontrada somente em vegetais, insolúveis em água e solventes neutros, mas solúveis em soluções diluídas de ácidos e bases. Exemplos de glutelinas

incluem o trigo e o arroz.

As proteínas do trigo são caracterizadas de acordo com a sua solubilidade em quatro categorias: albuminas e globulinas, ambas solúveis em água e não formadoras de glúten, e as gluteninas e gliadinas, insolúveis em água e formadoras de glúten.

A soja também é uma ótima fonte de proteína vegetal. Devido as propriedades funcionais das suas proteínas, a soja e seus derivados podem ser utilizados no preparo de uma infinidade de alimentos, sem alterar suas características sensoriais e conferindo aos mesmos um alto valor nutricional, principalmente em relação ao enriquecimento proteico.

A proteína de soja é um excelente emulsionante e formador de filme, além de possui propriedades gelificantes favoráveis em muitas aplicações. É usada como ingrediente funcional ou nutricional em uma variedade de alimentos, como fórmulas infantis, sopas, análogos de carne, queijos, saladas, sobremesas congeladas, assados, cereais matinais e massas.

Márcia Fani

Editora